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Ig的水解片段

在一定條件下，Ig分子的某些部分可被蛋白酶分解為不同的片段，因此用酶水解免疫球蛋白是研究其結(jié)構(gòu)與功能的重要方法之一。免疫學中常用的酶是木瓜蛋白酶（Papain）和胃蛋白酶（Pepsin）.

木瓜蛋白酶在生理條件下作用于H鏈使二硫鏈N端裂解，生成兩個*相同的Fab段和一個Fc段。Fab段又稱為抗原結(jié)合片段，是由一條完整的L鏈和部分H鏈組成，它仍能和抗原結(jié)合，但結(jié)合能力減弱，不能形成凝集反應或沉淀反應。Fc段為可結(jié)晶片段，為2條H鏈C端剩余的部分，分子量為55KDa,在低溫能夠結(jié)晶，無抗原結(jié)合活性，但具有其他生物活性如固定補體、親和細胞等。

胃蛋白酶在低pH下可在IgG分子H鏈間二硫鏈近羥基端斷裂H鏈，形成大小兩個片段大片段為F     （ab’）2,由兩個F（ab）及鉸鏈區(qū)組成，為雙價，仍具有抗體活性，可以與抗原發(fā)生結(jié)合形成沉淀或凝集反應。小片段為Fc’片段，無生物學活性和抗原性，zui終被降解。